Twarz kobiety zakryta liśćmi

Kolagen: budowa, typy, funkcje, źródła i suplementacja

Kolagen pełni w naszym organizmie trzy funkcje: budulca (dla kości, ścięgien i stawów), mocowania (łączy mięśnie ze szkieletem, wprawiając nas w ruch) oraz rusztowania (zapewnia skórze strukturę). A ile typów – rodzajów – kolagenu istnieje? Jakie są najlepsze źródła kolagenu w diecie, i czy warto go suplementować? Dlaczego kolagen potrzebuje witaminy C? Wyjaśniamy!

Spis treści:

Co to jest kolagen?

Załóżmy, że na stole, wzdłuż siebie, leżą trzy sznurówki. A teraz wyobraź sobie, że chwytasz jeden koniec sznurówek lewą dłonią, drugi koniec – prawą dłonią, i kręcisz nimi w przeciwnym kierunku. Gdy wykonasz zadanie, otrzymasz coś na kształt liny. Albo… kolagenu!

Jak każde inne białko, kolagen zbudowany jest z pojedynczych aminokwasów: nasz organizm układa je w długie łańcuchy alfa (sznurówki), które skręcają się w potrójną helisę (przypominającą linę). W oparciu o różnice w tej strukturze, naukowcy rozpoznają aż 28 typów – rodzajów – kolagenu.

Kolageny oznaczane są cyframi rzymskimi. Typ I występuje najczęściej m.in. w kościach, skórze i zębach; typ II – w chrząstce stawowej; typ III – w mięśniach i naczyniach; i tak aż do typu XVIII. Generalnie, każdy typ kolagenu pełni inną funkcję, w jednym lub kilku miejscach naszego ciała.

To jednak nie koniec podziałów, bo kolageny należą do dwóch grup. Pierwszą tworzą kolageny włókniste – nadające naszym tkankom formę, zapewniając im jednocześnie stabilność i wsparcie, a drugą – kolageny niewłókniste, między innymi mocujące naskórek do skóry właściwej.

Budowa kolagenu w szczegółach

W ludzkim ciele znajdziemy 20 różnych aminokwasów. Każdy z nich składa się z atomów azotu, tlenu, wodoru i węgla, i każdy może wchodzić w skład kolagenu. Największy udział mają jednak trzy aminokwasy: glicyna (najprostszy aminokwas, 33% udziału), prolina i hydroksyprolina (łącznie 22% udziału).

Aminokwasy grupują się trójkami, w trimerach, zawsze zaczynających się od glicyny. Trimery łączą się z kolei w większe grupy, a setki trimerów tworzą alfa łańcuchy aminokwasów. Łańcuchy skręcają zaś wokół wspólnej osi, formując potrójną helisę, względnie tropokolagen (czyli wspominaną wcześniej linę).

Helisa kolagenowa

Tropokolagen, za sprawą wiązań wodorowych między glicyną a łańcuchami aminokwasowymi, jest niezwykle stabilny. Ale nie sztywny! W łańcuchach helisy występują przerwy i niedoskonałości, które działają podobnie do stawów: pozwalają wyginać się jej w dowolnym kierunku, wedle potrzeby.

Dzięki temu, tropokolagen jest odporny na rozciąganie i przeciążenia, co czyni z niego zaskakująco uniwersalny – bo plastyczny – materiał konstrukcyjny. Jest on także najmniejszą, a zatem podstawową jednostką strukturalną włókienek kolagenowych, które tworzą włókna kolagenowe(o nich później).

Wiele nazw, pokrewne znaczenia

Podsumujmy: aminokwasy łączą się w trimery, trimery – w alfa łańcuchy aminokwasowe, trzy łańcuchy – w tropokolagen, tropokolagen – we włókienka kolagenowe, a włókienka – we włókna kolagenowe. To czym w zasadzie jest kolagen? Cóż, to… nazwa białka, względnie całej rodziny białek.

Najczęściej spotykamy się ze skracaniem „tropokolagenu” do prostszego „kolagenu”, co sprawia, że tekst jest łatwiejszy do przyswojenia. W wypadku produkcji przemysłowej, mianem „kolagenu” określa się także pojedyncze alfa łańcuchy aminokwasów. Oba zastępstwa są w naszym tekście obecne.

Czy to poprawne? Trudno powiedzieć. Naukowcy w swoich opracowaniach (np. tym, tym i tym) chętnie z uproszczeń korzystają, a my ufamy, że wiedzą, co robią. Na marginesie: synonimiczna jest jeszcze para potrójna helisa – helisa kolagenowa, a także alfa łańcuchy aminokwasów – łańcuchy kolagenowe.

Funkcje i działanie kolagenu w organizmie

Gdybyśmy zebrali i zważyli całe białko z naszego organizmu, kolagen tworzyłyby około 30% całej masy, co oznacza, że kolagen jest najczęściej występującym białkiem u ludzi. To także cała rodzina związków, bo – jak już ustaliliśmy – istnieje przeszło 28 różnych typów kolagenu, które najczęściej pracują razem, w grupach.

Niektóre kolageny tworzą „miniaturowy szkielet” dla tkanek (m.in. typ I, V, XI), inne regulują kształt tego szkieletu (np. typ III), albo zapobiegają powstawaniu zbędnych naczyń krwionośnych (typ XIII i XVII). Z tego powodu, konkretne funkcje przypisuje się całym grupom kolagenu, a nie pojedynczym białkom.

Typy kolagenu: podział ze względu na funkcje

W najprostszym ujęciu, kolageny dzielimy na dwie grupy: kolageny włókniste (fibrylarne) – zdolne do formowania kolagenowych włókien, czyli wspomnianego wcześniej „szkieletu”; i kolageny niewłókniste (niefibrylarne) – pełniące szereg innych funkcji. Szereg tak długi, że wymaga własnej klasyfikacji.

I tak, spośród kolagenów niewłóknistych wyróżniamy te związane z włóknami, te związane z błonami komórkowymi, te tworzące struktury sieciowe, te będące prekursorami endostatyn oraz te… pozostałe, które trudno sklasyfikować. Podziałom wymyka się też kolagen XIX, o którym wciąż niewiele wiadomo.

1. Kolageny włókniste

Kolageny typu: I, II, III, V, XXIII, XXIV i XXVII.

Nasze ciało składa się z komórek – to wie każdy. A co znajduje się między komórkami – tego nie wie nikt, może z wyjątkiem studentów medycyny i pokrewnych. Tymczasem macierz międzykomórkową (bo o niej mowa) wypełniają m.in. kolagenowe włókna, które powstają właśnie z kolagenów włóknistych!

Włókna pełnią w macierzy kilka funkcji. Po pierwsze: kotwiczą komórki w przeznaczonym im miejscu. Po drugie: nadają komórkom, tkankom i organom naszego ciała docelowy kształt. Po trzecie: uodparniają je na przeciążenia mechaniczne, chroniąc przed niekontrolowaną deformacją.

Najliczniejszy przedstawiciel grupy kolagenów włóknistych, czyli kolagen typu I, reprezentuje przeszło 90% ogółu kolagenów w naszym organizmie. A to oznacza, że kolageny włókniste są dominującym rodzajem kolagenu. Należą do nich także typy: II, III, V, XXIII, XIV oraz XXVII.

2. Kolageny związane z włóknami (FACIT)

Kolageny typu: IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI i XXII.

By włókna kolagenowe mogły powstać, organizm musi zespolić wiele włókienek. W tym miejscu do gry wkraczają kolageny z grupy FACIT, bo jedną z ich funkcji jest wiązanie ze sobą pojedynczych włókienek. Robią to poprzez formowanie kolagenowych ramion, względnie mostów.

Ale to nie wszystko! Na przykład rolą kolagenu typu IX, najlepiej przebadanego z grupy FACIT, jest łączenie kolagenowych struktur z pozostałymi elementami macierzy międzykomórkowej i samymi komórkami. A kolageny XII i XIV mogą zmieniać właściwości cierne włókien (psst: słówko cierne pochodzi od tarcia).

Badania nad kolagenem typu XIV sugerują również, że kolageny FACIT mogą służyć enzymom, które modyfikują włókna, za miejsce wiązania (po dotarciu w to miejsce, enzymy ulegają aktywacji). Kolagen typu XVI organizuje zaś struktury włókien kolagenowych w chrząstce stawowej oraz skórze.

Typ XIX działa z kolei w procesie formowania synaps w hipokampie, czyli części mózgu odpowiedzialnej za pamięć (w tym: uczenie się). I choć to nie wszystkie funkcje kolagenów FACIT, mamy je z grubsza omówione. Dodajmy może tylko, że do tej grupy należą również typy: XX, XXI i XXII.

3. Kolageny związane z błonami komórkowymi (MACIT)

Kolageny typu: XIII, XVII, XXIII, XXVIII.

Do grupy kolagenów MACIT należą typy: XIII, XVII, XXIII, XXV oraz XXVIII, a najlepiej – jak dotychczas – poznaliśmy typ XVII. W ogromnym uproszczeniu, kolagen typu XVII może „przyklejać” naskórek do skóry właściwej i uczestniczyć w nadawaniu naskórkowi właściwego kształt. A w mniejszym uproszczeniu?

U samej podstawy naskórka mieszczą się wyspecjalizowane białka, hemidezmosomy. Kolagen typu XVII zaczyna się w tychże białkach i przenika do błony podstawnej, która spaja naskórek ze skórą właściwą. W tej układance, domniemaną funkcją kolagenu typu XVII jest stabilizacja połączenia naskórka z błoną.

Kolagen typu XVII znajdziemy także w siatkówce oka, a pozostałe kolageny – na powierzchni komórek (XIII, XXIII, XXV i XXVIII) oraz kolagenu typu IV (XIII). Badania nad mutacją typu XIII sugerują, że może odgrywać rolę w odpowiedzi immunologicznej na infekcje bakteryjne, ale to nic pewnego.

4. Kolageny tworzące struktury sieciowe

Kolageny typu: IV, VI, VII, VIII i X.

Wraz z kolagenami sieciowymi (uwaga: to tylko uproszczenie, a nie właściwa nazwa) wracamy do błony, która oddziela naskórek od skóry właściwej. Do tej grupy należy bowiem typ IV, będący najważniejszym kolagenem dla błony podstawnej. A dlaczego najważniejszym?

Skoro na błonie podstawnej spoczywa naskórek, błona musi mieć solidny szkielet, by ten ciężar utrzymać. Poziomym elementem szkieletu są dwuwymiarowe struktury, które przybierają formę plastra miodu, a pionowym – kolagen typu IV. Tworzy on kolumny, na których spoczywają kolejne plastry.

Zagmatwane? Spróbujmy inaczej: wyobraź sobie, że plastry to piętra podziemnego parkingu, a kolagen typu IV to kolumny, na których piętra spoczywają. Jeśli usuniemy choćby część kolumn, cała budowla runie, miażdżąc przy okazji wszystko, co znajduje się w środku. Nic prostszego!

Do grupy kolagenów sieciowych należą także typy: VI, VIII oraz X. Kolagen IV występuje w wielu miejscach, pełniąc kluczowe role w mięśniach i błonie podstawnej; kolagen VIII obecny jest głównie rogówce oka, w błonie Descemeta; kolagen X – w rosnącej chrząstce stawowej.

5. Kolageny będące prekursorami endostatyn

Kolageny typu: XV i XVIII.

Spokojnie, to tylko brzmi przerażająco. W dużym uproszczeniu: jeśli materiał X służy do wyprodukowania materiału Y, to materiał X określamy mianem „prekursora”. Analogicznie: prekursorem dla kartek papieru są drzewa, dla gwoździ – metal, dla butelki – plastik, dla ropy naftowej – dinozaury, itd.

Endostatyny to natomiast białka, które zapobiegają niechcianej angiogenezie, czyli powstawaniu nowych naczyń krwionośnych. Czy to oznacza, że… naczynia krwionośnie mogą być niepożądane? Ależ oczywiście. Dla przykładu, nie wszystkie obszary gałki ocznej ukrwione są w równym stopniu.

Kawałki kolagenów XV oraz XVIII mogą zostać „odłupane” od tych białek, a następnie posłużyć za inhibitory angiogenezy (prościej: enzymy zapobiegające powstawaniu nowych naczyń). Kolagen typu XV występuje w sercu i mięśniach szkieletowych, a typ XVIII działa w mięśniach gładkich.

6. Kolageny pozostałe – trudne do sklasyfikowania

Kolageny typu: XXVI i XXVIII.

Włożenie kolagenów typu XXVI i XXVIII do jednej z powyższych szufladek jest trudne, głównie dlatego, że jeszcze niewiele o nich wiemy. Typ XXVI występuje wyłącznie w macierzy międzykomórkowej w jądrach i jajnikach, a w największej ilości obecny jest u noworodków.

To sugeruje, że kolagen XXVI może pełnić funkcje związane z formowaniem oraz kształtowaniem ww. organów. Kolagen typu XXVIII występuje natomiast w nerwach, ale prawdopodobnie wytwarzany jest tylko u niemowlaków i trwa w organizmach dorosłych. To sugeruje długowieczność białka.

Pięć najliczniejszych typów kolagenu w ciele

Mnogość kolagenów może zniechęcać, dlatego wiele opracowań (ze stronami Wikipedii na czele) skupia się na pięciu najpowszechniejszych typach kolagenu w organizmie człowieka. Należą do nich:

  • Kolagen typ I. Powszechny w całym ciele, między innymi: kościach i zębach (gdzie stanowi główny organiczny element zwapniałych struktur) skórze, więzadłach i ścięgnach.
  • Kolagen typ II. Występuje głównie w stawach, w odpornej na ścieranie chrząstce szklistej, gdzie stanowi aż 90% ogółu kolagenu. To kluczowe białko dla zachowania swobody ruchu.
  • Kolagen typ III. Obecny w mięśniach i naczyniach krwionośnych, dominujący – w aorcie (która „przekazuje” świeżo natlenioną krew do organów) i skórze właściwej (pod naskórkiem).
  • Kolagen typ IV. Tworzy strukturę błony podstawnej, która oddziela naskórek od skóry właściwej; otacza również komórki mięśni, tłuszczu oraz lemocyty (komórki Schwanna).
  • Kolagen typ V. Działa wspólnie z innymi kolagenami – głównie typem I oraz III – umożliwiając formowanie włókien, które tworzą wewnętrzną strukturę kości i zrębów rogówki. Wypełniają także przestrzeń między komórkami mięśni, płuc, wątroby i łożyska.

Kolageny to wysoko wyspecjalizowane białka, dlatego nie należy mylić ich liczebności ze znaczeniem dla właściwego funkcjonowania organizmu. Potrzebujemy każdego kolagenu, bez wyjątku.

Synteza i źródła kolagenu w diecie

Kolagen powstaje w wyspecjalizowanych komórkach, fibroblastach (zlokalizowanych m.in. w skórze) i podobnych, np. chondrocytach (obecnych w chrząstce stawowej). A ponieważ nie chcemy komplikować tego tekstu jeszcze mocniej, skupimy się na fibroblastach – jako reprezentacji komórek z całej tej grupy.

Fibroblasty wytwarzają kolagen z aminokwasów, tj. najmniejszych elementów składowych białek, które są w naszej diecie wyjątkowo powszechne. Znajdziemy je w warzywach, znajdziemy je w owocach – może z wyjątkiem jabłek, a nawet w słodyczach. Ale czy dobrym źródłem kolagenu jest każde białko?

Tak – bo każde białko składa się z aminokwasów. I nie – bo kolagen podany na talerzu dostarcza nam nieprzeciętnie dużo glicyny, proliny i hydroksyproliny, czyli połowy wszystkich aminokwasów tworzących łańcuchy kolagenowe. Co więcej, gotowe łańcuchy pobudzają fibroblasty do działania.

Najwięcej gotowego kolagenu znajdziemy w kurczaku, rybach (tych spożywanych w całości) oraz żelatynie wieprzowej. A że prawidłową syntezę kolagenu warunkuje witamina C, należy pamiętać o jej regularnym spożywaniu – między innymi pod postacią warzyw i owoców.

Synteza kolagenu w szczegółach

Gdy spożywamy pokarm zawierający białko, nasze enzymy redukują go do najprostszej możliwej formy, czyli aminokwasów. Część tych aminokwasów trafia do fibroblastów, gdzie przechodzą przez kolejne organelle (organy komórki) – a proces jest tak zawiły, że łatwiej zapisać go w punktach:

  1. Geny w jądrze komórki fibroblastu zapisują instrukcję syntezy kolagenu na mRNA.
  2. Instrukcja trafia do rybosomów, które łączą aminokwasy w zadanej kolejności.
  3. Gotowe łańcuchy przechodzą modyfikacje w retikulum endoplazmatycznym.
  4. Dodawane są grupy karboksylowe (możliwe tylko przy udziale witaminy C).
  5. Łańcuchy zawijają się wokół siebie, tworząc potrójną helisę kolagenową.
  6. Gotowy prokolagen trafia do aparatu Golgiego, a stamtąd – do macierzy pozakomórkowej.
  7. Enzymy usuwają końcówki prokolagenu, który, w efekcie, staje się tropokolagenem.

Następnie, za sprawą oksydazy lizylowej (enzymu), tropokolageny łączone są w kolagenowe włókienka, a włókienka – we włókna. Ale fibroblasty zachowują swój wpływ na tropokolagen, nawet gdy ten opuści samą komórkę! Produkują one bowiem enzymy, które… rozbijają kolagen. O tym za chwilę.

Najlepsze źródła kolagenu w diecie

Ustaliliśmy już, że warto sięgać po pokarmy, które zawierają sporo „gotowego” kolagenu – ze względu na wysoką zawartość niezbędnych aminokwasów, oraz po pokarmy bogate w witaminę C, bez której synteza kolagenu nie jest możliwa. Poniższa lista najlepszych źródeł kolagenu zawiera pozycje z obu tych kategorii.

Filety z anchois (sardeli)

#1 Ryby

Ryby są niezwykle bogate w kolagen, ale większość tego białka wyrzucamy, bo skoncentrowany jest w kręgosłupie, kościach, głowie i tym podobnych, niejadanych przez nas częściach ciała. Wyjątki? Anchois, sardynki i inne, mniejsze ryby (zwykle smażone), oraz suplementy.

Grillowane piersi z kurczaka

#2 Kurczak

Każdy, kto jada kurczaka – skrzydełka, ćwiartki, filety, szyję – trafia od czasu do czasu na żylaste kawałki, niekoniecznie przyjemne w odbiorze. Owszem, żuje się je umiarkowanie fantastycznie, i owszem, niosą raczej niewiele smaku, ale zawierają mnóstwo kolagenu. Warto się przemęczyć!

Żelatyna (galaretka)

#3 Żelatyna

To kolagen pochodzenia zwierzęcego, który został poddany działaniu wysokiej temperatury i, w efekcie, uległ częściowemu rozpadowi. Choć kojarzymy żelatynę głównie z galaretkami (słodkimi – z owocami, lub wytrawnymi – z mięsem i warzywami), dodaje się ją do wielu produktów: mięs, jogurtów, ciast itd. Jest też najczęściej stosowanym materiałem do wytwarzania kapsułek suplementów, farmaceutyków itd.

Rosół z kości

#4 Rosół z kości

Naukowcy nie są zgodni, czy rosół z kości jest najlepszym źródłem kolagenu. Niemniej: jeśli skomponujemy nasz wywar z wysokiej jakości składników, możemy liczyć na porządną dawkę kwasów omega-3, selenu, cynku, żelaza, wapnia, witaminy B2, B12 oraz E. Dlatego warto po niego sięgać!

Białko jajka

#5 Białka jajek

Kolagenu w nich nie znajdziemy, ale kluczowe aminokwasy – owszem. Białka bogate są bowiem w prolinę, czyli jeden z trzech najczęściej występujących aminokwasów w kolagenowych łańcuchach. Warto jeść je razem z żółtkami, choćby ze względu na zawartość żelaza, witaminy D czy B6.

Żółta papryka

#6 Żółta papryka

Jak już wspominaliśmy, witamina C jest niezbędna do produkcji kolagenu. A tak się składa, że jednym z jej najbogatszych źródeł – wśród warzyw – jest żółta papryka. 100 gram tego warzywa dostarcza nam aż 183 mg witaminy C, co odpowiada 229% dziennej, referencyjnej wartości spożycia (80 mg).

Czarna porzeczka

#7 Czarna porzeczka

Kolejne, nieco słodsze źródło witaminy C. 50 gram czarnej porzeczki dostarcza nam jej około 90 mg, co odpowiada 112% dziennej, referencyjnej wartości spożycia (80 mg). Warto po nią sięgać także ze względu na zawartość fosforu, manganu, magnezu, wapnia, żelaza, witaminy B1, B2, B3 itd.

Kolagen i suplementacja – czy warto go przyjmować?

Mówiąc krótko: warto, bo z biegiem lat nasze ciało syntezuje mniej kolagenu. Ubytki w kolagenowych strukturach zaczynają powstawać w wieku 18-29 lat, a od 40. roku życia tracimy 1% mocy produkcyjnych rokrocznie, co prowadzi do 80% spadku ilości produkowanego kolagenu w wieku 80 lat.

Za ubytki odpowiadają fibroblasty, które, oprócz kolagenu, produkują enzymy rozbijające kolageny w macierzy międzykomórkowej. U młodych osób, między ilością syntezowanego kolagenu a liczbą enzymów panuje równowaga. Czas burzy ten porządek, a enzymy zaczynają przeważać.

Suplementy z hydrolizowanym kolagenem mogą temu – do pewnego stopnia – przeciwdziałać. Bo po pierwsze: dostarczają sporo glicyny, proliny i hydroksyproliny, czyli jedynych niezbędnych aminokwasów do uformowania kolagenowych łańcuchów. Po drugie: pobudzają fibroplasty do syntezowania kolagenu.

Proces utraty kolagenu w szczegółach

Fibroblasty przymocowane są do międzykomórkowej, kolagenowej struktury, którą same tworzą. I nie bez powodu! Włókna kolagenowe ulegają rozciąganiu, skręcaniu i innego rodzaju przeciążeniom, a fibroblasty interpretują te przeciążenia na swoje potrzeby.

Gdy komórka wykryje, że kolagenowa sieć jest zbyt delikatna lub uległa uszkodzeniu, lub wymaga innego, strukturalnego wzmocnienia, zaczyna syntezować prokolagen. Z drugiej strony, gdy wykryje przesadną sztywność struktury, nadmiar kolagenu – zaczyna syntezować enzymy.

Enzymy te, zwane metaloproteinazami macierzy, potrafią rozbijać kolagenowe włókna. I gdy trafią na kolagen (o co w macierzy międzykomórkowej nietrudno), łączą się z nim, prowadząc do rozpadu białka. Bez tych enzymów, nasz organizm nie mógłby reorganizować kolagenowych włókien.

Problem w tym, że fibroblasty mogą stracić łączność z kolagenową strukturą, np. w wypadku rozpadu okolicznych włókien. Tracą wówczas dostęp do informacji o stanie struktury, interpretując ten brak jako nadmierną sztywność włókien, co prowadzi do zapaści komórki.

Dla jasności: zapaść to nie śmierć komórki. Fibroblasty wciąż funkcjonują, produkując zdecydowanie więcej enzymów, niż nowego kolagenu. Ale… mogą wrócić do pierwotnej równowagi! Hydrolizowany kolagen pobudza je do działania, a niektóre zabiegi mogą na nowo łączyć je z kolagenową strukturą.

Działanie kolagenu jako suplementu diety

Gros suplementów diety zawiera kolagen hydrolizowany, czyli kolagen, który został poddany działaniu temperatury (powyżej 40°C), a potem: enzymów proteolitycznych. Alternatywnym sposobem hydrolizacji jest kąpiel kolagenu w roztworze kwasowym lub zasadowym, lub poddanie go wysokiemu ciśnieniu.

W wyniku hydrolizacji, kolagen redukowany jest do trimerów (przypomnijmy: trzech aminokwasów, które tworzą krótki łańcuch). Zależnie od rodzaju i stopnia hydrolizacji, kolagen może uzyskać w jej wyniku lepsze właściwości przeciwutleniające, przeciwdrobnoustrojowe i biodostępność.

Kolagen hydrolizowany

A prościej? Hydrolizacja może poprawiać zdolność kolagenu do zwalczania wolnych rodników czy drobnoustrojów (bakterie, grzyby itp.), a także zwiększać liczbę aminokwasów, którą ostatecznie wchłania nasz organizm. Kolagen poddany hydrolizacji może zatem zyskać na wartości!

Ponadto, w skórze, hydrolizowane fragmenty białka mogą wiązać się do błony komórkowej fibroblastów, co – w efekcie – pobudza je do wytwarzania kolagenu. A czy ten efekt występuje też w innych częściach ciała? W innych fibroblastach, np. chondrocytach?

Może, ale nie musi. Największą korzyścią dla pozostałych części ciała jest otrzymanie docelowego miksu aminokwasów, niezbędnego do produkcji kolagenu konkretnego typu (III, IV, V itd.). Idąc tym tokiem myślenia, spożywanie kolagenu typu II powinno wspierać kondycję naszej chrząstki stawowej.

Wybierz właściwy suplement dla siebie

Najważniejsze pytanie, które należy zadać sobie przed zakupem suplementu z kolagenem, to: „jaką część ciała chcę wspomóc”? Kolagen typu XXVIII występuje w narządach rozrodczych, więc suplementowanie go, by wspomóc skórę, jest umiarkowanie sensowne. Typ XVII nie występuje zaś w kościach… itd.

Warto zatem sięgać po typy kolagenu, które występują w konkretnej części ciała. Jeśli Twoim celem jest poprawa kondycji kości, należałoby wybrać suplement z kolagenem typu I. A jeżeli zależy Ci na poprawie kondycji chrząstki stawowej, sięgasz po kolagen typu II.

Poza tym, jako że nasze ciało potrzebuje do syntezy kolagenu witaminy C, radzimy wybierać suplementy, które zawierają dodatek tej witaminy. A ile dokładnie? Cóż: jeżeli zależy nam na spożywaniu witaminy C w większych ilościach, należy zacząć od bogatych w nią owoców i warzyw.

Podsumowanie

Kolagen to białko produkowane przez fibroblasty itp. blisko spokrewnione komórki (np. chondrocyty), a jego molekuły tworzą kolagenowe włókienka i włókna. Istnieją one w przestrzeni między komórkami (macierzy międzykomórkowej), tworząc coś na kształt „miniaturowego szkieletu” dla naszych tkanek.

Ale rola kolagenu nie ogranicza się tylko do strukturalnego wsparcia organizmu. Istnieje aż 28 typów tego białka, dzielących się na sześć samodzielnych grup o różnych zadaniach. Jedne typy występują tylko lub głównie w konkretnej części ciała (np. kolagen typu II – w chrząstce stawowej), inne są powszechne.

Materiałów do syntezy kolagenu dostarczamy sobie codziennie, w postaci aminokwasów. Do najlepszych źródeł tego białka zaliczamy: ryby zjadane w całości, kurczaka i żelatynę. Należy sięgać również po pokarmy bogate w witaminę C, owoce i warzywa, bez której synteza kolagenu jest niemożliwa.

Ponieważ zaczynamy tracić kolagen już w wieku 18-29 lat, a jego produkcja zwalnia po 40. roku życia, warto sięgać po suplementy z kolagenem hydrolizowanym. Dostarcza nam on aminokwasów niezbędnych do syntezy kolagenu (glicyny, proliny i hydroksyproliny), a przy okazji: pobudza fibroblasty do pracy.

Bibliografia

  1. Shoulders M. D., Raines R. T.: Collagen Structure and Stability [dostęp: 17.12.2021].
  2. Wu M., Cronin K., Crane J. S.: Biochemistry, Collagen Synthesis  [dostęp: 17.12.2021].
  3. León-López A., Morales-Peñaloza A., Martínez-Juárez V. M. Vargas-Torres A., Zeugolis D. I., Aguirre-Álvarez G.: Hydrolyzed Collagen – Sources and Applications [dostęp: 17.12.2021].
  4. Ricard Blum S.: The Collagen Family [dostęp: 17.12.2021].
  5. Pullar J. M., Carr A. C., Vissers M. C. M.: The Roles of Vitamin C in Skin Health. [dostęp: 17.12.2021].
  6. Alcock R. D., Shaw G. C., Burke L. M.: Bone Broth Unlikely to Provide Reliable Concentrations of Collagen Precursors Compared With Supplemental Sources of Collagen Used in Collagen Research [dostęp: 17.12.2021].
  7. Hansen M. U. B., Karsdal M. A.: Biochemistry of Collagen, Laminins and Elastin: Structure, Function and Biomarkers (Second Edition) [dostęp: 17.12.2021].
  8. Y. Yamakoshi: Dental and Oral Biology, Biochemistry [dostęp: 17.12.2021].
  9. Gordon M. K., Hahn R. A.: Collagens [dostęp: 17.12.2021].
  10. Franzke C.-W., Tasanen K., Schumann H., Bruckner-Tuderman L.: Collagenous transmembrane proteins: collagen XVII as a prototype [dostęp: 17.12.2021].
  11. Von Der Mark K., Dynamics of Bone and Cartilage Metabolism (Second Edition) [dostęp: 17.12.2021].
  12. Bächinger H. P., Mizuno K., Vranka J. A., Boudko S. P.: Collagen Formation and Structure [dostęp: 17.12.2021].
  13. Franzke C.-W. Bruckner P., Bruckner-Tuderman L.: Collagenous Transmembrane Proteins: Recent Insights into Biology and Pathology [dostęp: 17.12.2021].
  14. Hida A., Hasegawa Y., Mekata Y., Usuda M., Masuda Y., Kawano H., Kawano Y.: Effects of Egg White Protein Supplementation on Muscle Strength and Serum Free Amino Acid Concentrations [dostęp: 17.12.2021].
  15. Pozzi A., Yurchenco P. D., Iozzo R. V.: The nature and biology of basement membranes [dostęp: 17.12.2021]. 
  16. Yurchenco P. D.: Basement Membranes: Cell Scaffoldings and Signaling Platforms. [dostęp: 17.12.2021].
  17. Exposito J.-Y., Valcourt U., Cluzel C., Lethias C.: The Fibrillar Collagen Family [online]. [dostęp: 17.12.2021].
  18. Knupp C., Squire J. M.: Advances in Protein Chemistry, część 70 [dostęp: 17.12.2021].
  19. Olsen B. R.: Principles of Tissue Engineering (Fourth Edition) [dostęp: 17.12.2021].
  20. Holmes D. F., Lu Y., Starborg T., Kadler K. E.: Current Topics in Developmental Biology [dostęp: 17.12.2021]. 
  21. Fisher G. J., Varani J., Voorhees J. J.: Looking older: Fibroblast Collapse and Therapeutic Implications [dostęp: 17.12.2021].
  22. Dick M. K., Miao J. H., Limaiem F.: Histology, Fibroblast [dostęp: 17.12.2021].
  23. Li J., Kirsner R. S.: Surgery of the Skin [dostęp: 17.12.2021].
Darmowa dostawa od 299 zł
30 dni na zwrot
Satysfakcja gwarantowana
Bezpieczne płatności

Dołącz do naszego newslettera, aby dowiedzieć się
o najnowszych produktach i promojach!

ZAPISZ SIĘ DO NEWSLETTERA

Członek GOED Krajowa Rada Suplementów i Odżywek Firma Przyjazna Klientowi Zdrowa Marka Roku Dziecięca Marka Roku Męska Marka Roku Firma z Sercem - UNICEF
Ta strona używa plików Cookies. Dowiedz się więcej o celu ich używania i możliwości zmiany ustawień Cookies w przeglądarce. Więcej informacji